Proteínas

1-    Determine o valor do peso molecular de uma proteína com 700 aminoácidos. Explique como fez o cálculo.

2-    R- O peso molecular médio dos 20 aminoácidos que podem compor as proteínas é, aproximadamente, 138. Mas existem certos aminoácidos que aparecem com mais frequência e outros que são mais raros na estrutura das proteínas, assim a média fica em torno de 128. Como uma molécula de água tem peso molecular 18 é liberada na reação de ligação peptídica, subtraímos o valor desta do peso médio do aminoácido: 128 – 18 = 110. Podemos calcular o número aproximado de aminoácidos em uma proteína dividindo o peso molecular da mesma, 110, assim: 

N° de AA = PM/110
Onde:
AA ( aminoácido;
PM ( Peso Molecular da Proteína;
110 ( para efeito de cálculos, é o peso médio de um aminoácido;
Então, podemos utilizar a mesma fórmula para calcular o peso molecular da proteína:
N° de AA = PM/110
700 = PM/110
PM=700 X 110
PM= 77000 Da ou 77 kDa.

2- O que é Zwitterion e qual a relação entre pH e pI? 

R- São compostos que contém ambos os grupos ácidos e bases nas suas moléculas.
Um aminoácido zwitteriônico apresenta o grupo amino protonado e o grupo carboxílico desprotonado, em pH fisiológico.

pH – é o que chamamos de potencial de hidrogênio.

pI – é o ponto isoelétrico, onde a carga líquida total da molécula de aminoácido ou proteína é nula.

O valor de pH no qual o aminoácido fica eletricamente neutro (igual número de cargas positivas e negativas) corresponde ao ponto isoelétrico (pI). O valor do pI é uma constante de um composto em particular em condições específicas de força iônica e temperatura.O valor de pI pode ser assim calculado:
pI= 1/2 (pK1 + pK2)
Onde:
pK1 e pK2 ( constantes de dissociação dos dois grupos ionizáveis).

3- O que são L e D aminoácidos e qual é a forma presente nas proteínas?

R - A designação L ou D foi proposta por Emil Fischer, em 1891, com base na caracterização das formas L e D do Gliceraldeído. Historicamente, as designações L e D foram usadas como abreviações dos adjetivos levorrotatório (provoca a rotação da luz para a esquerda) e dextrorrotatório (provoca a rotação da luz para a direita), respectivamente. Entretanto, sabe-se que nem todos os L-aminoácidos são levorrotatórios. Todos os aminoácidos das proteínas naturais têm a configuração L, porque as proteínas são sintetizadas por enzimas que reconhecem e inserem apenas L-aminoácidos nas cadeias peptídicas. Apenas alguns poucos peptídeos de bactérias possuem aminoácidos na forma D (ex.: ácido D-glutâmico). Todos os 20 aminoácidos que compõem a estrutura das proteínas são α-aminoácidos, mas existem aminoácidos em que os grupos amino e carboxílico não estão ligados ao mesmo carbono; alguns desses aminoácidos são importantes precursores de algumas substâncias (ex.: β-alanina, precursora do ácido pantotênico) e possuem papéis celulares específicos (ex.: o ácido α aminobutírico ou GABA, um neurotransmissor). A presença dos grupos amina e carboxila propicia aos α-aminoácidos um caráter anfotérico em solução aquosa, ou seja, um comportamento tanto de ácido como de base.

Excetuando-se a glicina, todos os aminoácidos são opticamente ativos, pois o átomo de carbono α é um centro quiral, também chamado de centro assimétrico. Os aminoácidos com átomos quirais podem existir como estereoisômeros, ou seja, podem existir em duas disposições espaciais distintas, sendo imagens especulares que não podem se sobrepor. Estas duas disposições são chamadas de enantiômeros designados isômeros L ou D. Os prefixos L e D correspondem a configuração absoluta dos constituintes em torno do carbono quiral. A forma presente nas proteínas é sempre a forma L.

4- Explique o que são formas primárias, secundárias, terciárias e quaternárias de proteínas. 

R- Estrutura Primária: É o número, espécie e a seqüência dos aminoácidos unidos por ligações peptídicas e pontes dissulfeto. É especificada por informação genética. São as seqüências de aminoácidos que compõem as cadeias polipeptídicas. As ligações peptídicas entre estes aminoácidos da sequencia primária são ligações covalentes e levam a restrições conformacionais. A ligação peptídica tem um caráter de dupla ligação, e não pode ser rotacionada. Os quatro átomos dos grupamentos ficam dispostos em um plano rígido. 

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Estrutura Secundária: São arranjos regulares e recorrentes da cadeia polipeptídica (hélice e folha pregueada). São as estruturas bidimensionais formadas pelos resíduos de aminoácidos. Estes é que vão determinar o padrão de dobramento da molécula, as α-héices e folhas-β são elementos de estrutura secundária de proteínas, assim como as voltas e estruturas desordenadas. O que determina sua formação são as sequencias de resíduos com valores repetidos dos ângulos Φ e Ψ. 

Estrutura Terciária: É o pregueamento não periódico da cadeia polipeptídica, formando uma estrutura tridimensional estável. É o dobramento tridimensional da cadeia polipeptídica, ou seja, a posição de cada átomo na proteína. O correto enovelamento da estrutura terciária que vai garantir o funcionamento da molécula.

Estrutura Quaternária: É o arranjo espacial de duas ou mais cadeias polipeptídicas (ou subunidades protéicas) com a formação de complexos tridimensionais. É o arranjo tridimensional de mais de uma subunidade de uma proteína com mais cadeias polipeptídicas idênticas ou não. Algumas proteínas possuem subunidades unidas de modo não covalente. Estas são chamadas de protômeros quando formadas por subunidades idênticas e oligômeros quando são diferentes.

Talvez amanhã seja tarde para pedir desculpas e voltar atrás...ter as chances perdidas e o que você ama distante causará um remorso e uma vontade de ter tudo de volta... Mas será tarde para perdão e erros cometidos... Perdoamos hoje e agora amanhã é tarde para ter um passado de volta...

Aproveite o momento e faça tudo o que tem vontade de fazer ...