1-
Determine o valor do peso molecular de uma proteína
com 700 aminoácidos. Explique como fez o cálculo.
2-
R- O peso
molecular médio dos 20 aminoácidos que podem compor as proteínas é,
aproximadamente, 138. Mas existem certos aminoácidos que aparecem com mais
frequência e outros que são mais raros na estrutura das proteínas, assim a
média fica em torno de 128. Como uma molécula de água tem peso molecular 18 é
liberada na reação de ligação peptídica, subtraímos o valor desta do peso médio
do aminoácido: 128 – 18 = 110. Podemos calcular o número aproximado de
aminoácidos em uma proteína dividindo o peso molecular da mesma, 110,
assim:
N° de AA = PM/110
Onde:
AA ( aminoácido;
PM ( Peso Molecular da Proteína;
110 ( para efeito de cálculos, é o peso médio de um aminoácido;
Então, podemos utilizar a mesma fórmula para calcular o peso molecular da proteína:
N° de AA = PM/110
700 = PM/110
PM=700 X 110
PM= 77000 Da ou 77 kDa.
2- O que é Zwitterion e qual a relação entre pH e pI?
Onde:
AA ( aminoácido;
PM ( Peso Molecular da Proteína;
110 ( para efeito de cálculos, é o peso médio de um aminoácido;
Então, podemos utilizar a mesma fórmula para calcular o peso molecular da proteína:
N° de AA = PM/110
700 = PM/110
PM=700 X 110
PM= 77000 Da ou 77 kDa.
2- O que é Zwitterion e qual a relação entre pH e pI?
R- São compostos
que contém ambos os grupos ácidos e bases nas suas moléculas.
Um aminoácido zwitteriônico apresenta o grupo amino protonado e o grupo carboxílico desprotonado, em pH fisiológico.
Um aminoácido zwitteriônico apresenta o grupo amino protonado e o grupo carboxílico desprotonado, em pH fisiológico.
pH – é o que chamamos de potencial de hidrogênio.
pI – é o
ponto isoelétrico, onde a carga líquida total da molécula de aminoácido ou
proteína é nula.
O valor de pH no qual
o aminoácido fica eletricamente neutro (igual número de cargas positivas e
negativas) corresponde ao ponto isoelétrico (pI). O valor do pI
é uma constante de um composto em particular em condições específicas de
força iônica e temperatura.O valor de pI pode ser assim calculado:
pI= 1/2 (pK1 + pK2)
Onde:
pK1 e pK2 ( constantes de dissociação dos dois grupos ionizáveis).
pI= 1/2 (pK1 + pK2)
Onde:
pK1 e pK2 ( constantes de dissociação dos dois grupos ionizáveis).
3- O que são L e D aminoácidos e qual é a forma presente nas proteínas?
R - A designação L ou
D foi proposta por Emil Fischer, em 1891, com base na caracterização das
formas L e D do Gliceraldeído. Historicamente, as designações L e D foram usadas
como abreviações dos adjetivos levorrotatório (provoca a rotação da luz
para a esquerda) e dextrorrotatório (provoca a rotação da luz para a direita),
respectivamente. Entretanto, sabe-se que nem todos os L-aminoácidos são
levorrotatórios. Todos os aminoácidos das proteínas naturais têm a configuração
L, porque as proteínas são sintetizadas por enzimas que reconhecem e inserem
apenas L-aminoácidos nas cadeias peptídicas. Apenas alguns poucos peptídeos de
bactérias possuem aminoácidos na forma D (ex.: ácido D-glutâmico). Todos os 20
aminoácidos que compõem a estrutura das proteínas são α-aminoácidos, mas
existem aminoácidos em que os grupos amino e carboxílico não estão ligados ao
mesmo carbono; alguns desses aminoácidos são importantes precursores de algumas
substâncias (ex.: β-alanina, precursora do ácido pantotênico) e possuem papéis
celulares específicos (ex.: o ácido α aminobutírico ou GABA, um neurotransmissor).
A presença dos grupos amina e carboxila propicia aos α-aminoácidos um caráter anfotérico
em solução aquosa, ou seja, um comportamento tanto de ácido como de base.
Excetuando-se
a glicina, todos os aminoácidos são opticamente ativos, pois o átomo de carbono
α é um centro quiral, também chamado de centro assimétrico. Os aminoácidos com
átomos quirais podem existir como estereoisômeros, ou seja, podem existir em
duas disposições espaciais distintas, sendo imagens especulares que não podem
se sobrepor. Estas duas disposições são chamadas de enantiômeros designados
isômeros L ou D. Os prefixos L e D correspondem a configuração absoluta dos
constituintes em torno do carbono quiral. A forma presente nas proteínas é
sempre a forma L.
4- Explique o que são formas primárias, secundárias,
terciárias e quaternárias de proteínas.
R- Estrutura Primária: É o número,
espécie e a seqüência dos aminoácidos unidos por ligações peptídicas e pontes
dissulfeto. É especificada por informação genética. São as
seqüências de aminoácidos que compõem as cadeias polipeptídicas. As ligações
peptídicas entre estes aminoácidos da sequencia primária são ligações
covalentes e levam a restrições conformacionais. A ligação peptídica tem um
caráter de dupla ligação, e não pode ser rotacionada. Os quatro átomos dos
grupamentos ficam dispostos em um plano rígido.
.
Estrutura Secundária: São arranjos
regulares e recorrentes da cadeia polipeptídica (hélice e folha pregueada). São as
estruturas bidimensionais formadas pelos resíduos de aminoácidos. Estes é que
vão determinar o padrão de dobramento da molécula, as α-héices e folhas-β são
elementos de estrutura secundária de proteínas, assim como as voltas e
estruturas desordenadas. O que determina sua formação são as sequencias de
resíduos com valores repetidos dos ângulos Φ e Ψ.
Estrutura Terciária: É o pregueamento
não periódico da cadeia polipeptídica, formando uma estrutura tridimensional
estável. É o
dobramento tridimensional da cadeia polipeptídica, ou seja, a posição de cada
átomo na proteína. O correto enovelamento da estrutura terciária que vai
garantir o funcionamento da molécula.
Estrutura Quaternária: É o arranjo espacial de duas ou mais cadeias polipeptídicas (ou subunidades protéicas) com a formação de complexos tridimensionais. É o arranjo tridimensional de mais de uma subunidade de uma proteína com mais cadeias polipeptídicas idênticas ou não. Algumas proteínas possuem subunidades unidas de modo não covalente. Estas são chamadas de protômeros quando formadas por subunidades idênticas e oligômeros quando são diferentes.
Estrutura Quaternária: É o arranjo espacial de duas ou mais cadeias polipeptídicas (ou subunidades protéicas) com a formação de complexos tridimensionais. É o arranjo tridimensional de mais de uma subunidade de uma proteína com mais cadeias polipeptídicas idênticas ou não. Algumas proteínas possuem subunidades unidas de modo não covalente. Estas são chamadas de protômeros quando formadas por subunidades idênticas e oligômeros quando são diferentes.