Nomes alternativos:
orquidopexia inguinal, orquidopexia inguinal, orquidopexia, correção de testículo não-descido
Definição:
Cirurgia para a correção de testículos não-descidos (criptorquidia). Em um desenvolvimento fetal normal, os testículos se desenvolvem no abdome e descem até o escroto durante os últimos meses que precedem o nascimento. Em uma pequena porcentagem (0,04%) de neonatos, um ou ambos os testículos não descem até o escroto.
Descrição:
Com a criança em sono profundo e livre de dores (sob anestesia geral), faz-se uma incisão na virilha, onde se encontra a maioria dos testículos não-descidos. O cordão espermático é então localizado e separado dos tecidos adjacentes a fim de se ampliar sua extensão ao máximo. Faz-se uma pequena incisão no escroto, e se cria uma bolsa. O testículo é localizado e, de forma cuidadosa, puxado para baixo e para dentro do escroto. Faz-se a sutura do testículo colocado no escroto (orquidopexia), e suturam-se as incisões.
Indicações:
A orquidopexia é indicada para as crianças acima de 1 ano de idade, cujos testículos não tenham descido até o escroto (criptorquidia). É mais comum em bebês prematuros. Com mais freqüência, só um lado é afetado. Não é incomum que testículos não-descidos acabem descendo até o escroto por volta de um ano de idade; raramente, contudo, há a descida de testículos após um ano de idade. Os testículos não-descidos que permanecerem no abdome por muitos anos podem causar infertilidade ou tumores malignos mais tarde.
sábado, 11 de julho de 2009
Proteínas
Diferença entre as Proteínas
As Proteínas são compostos orgânicos de estrutura complexa e massa molecular elevada (de 5.000 a 1.000.000 ou mais unidades de massa atômica), sintetizadas pelos organismos vivos através da condensação de um grande número de moléculas de alfa-aminoácido, através de ligações denominadas ligações peptídicas. Uma proteína é um conjunto de no mínimo 100 aminoácidos, mas sabemos que uma proteína possui muito mais que essa quantidade, sendo os conjuntos menores denominados Polipeptídeos. Em comparação, designa-se Prótido qualquer composto azotado que contém aminoácidos, peptídeos e proteínas (pode conter outros componentes). Uma grande parte das proteínas é completamente sintetizada no citosol das células pela tradução do RNA enquanto as proteínas destinadas à membrana citoplasmática, lisossomas e as proteínas de secreção possuem um sinal que é reconhecido pela membrana do retículo endoplasmático onde terminam sua síntese. As proteínas são os componentes químicos mais importantes do ponto de vista estrutural.
Aminoácidos
São compostos quaternários de carbono (C), hidrogênio (H), oxigênio (O) e nitrogênio (N) - também chamado de azoto em Portugal, às vezes contêm enxofre (S). A estrutura geral dos aminoácidos envolve um grupo amina e um grupo carboxila, ambos ligados ao carbono α (o primeiro depois do grupo carboxila). O carbono α também é ligado a um hidrogênio e a uma cadeia lateral, que é representada pela letra R. O grupo R determina a identidade de um aminoácido específico. A fórmula bidimensional mostrada aqui pode transmitir somente parte da estrutura comum dos aminoácidos, porque uma das propriedades mais importantes de tais compostos é a forma tridimensional, ou estereoquímica.
Existem 300 tipos de aminoácidos, porém somente 20 são utilizados no organismo humano, sendo denominados aminoácidos primários ou padrão; apenas esses podem ser sintetizados pelo DNA humano. Desses 20, oito são ditos essenciais: o organismo humano não é capaz de produzi-los, e por isso é necessária a sua ingestão através dos alimentos para evitar sua deficiência no organismo. Uma cadeia de aminoácidos denomina-se de "peptídeo", estas podem possuir dois aminoácidos (dipeptídeos), três aminoácidos (tripeptídeos), quatro aminoácidos (tetrapeptídeos), ou muitos aminoácidos (polipeptídios). O termo proteína é dado quando na composição do polipeptídeo entram centenas ou milhares de aminoácidos.
As ligações entre aminoácidos denominam-se ligações peptídicas e estabelecem-se entre o grupo amina de um aminoácido e o grupo carboxilo de outro aminoácido, com a perda de uma molécula de água.
Composição
Quanto à estrutura molecular as proteínas são classificadas em:
Proteínas constituídas somente por aminoácidos como, por exemplo, a queratina (cabelo). A hidrólise completa dessas proteínas produz unicamente α-aminoácidos.
Proteínas complexas, conjugadas ou heteroproteínas: proteínas que apresentam a cadeia de aminoácidos ligada a um radical diferente (grupo prostético). Dependendo do grupo prostético, as proteínas podem ser classificadas em:
Glicoproteínas: o grupo é um glicídio. Exemplos: mucina (saliva) e osteomucóide (ossos).
Cromoproteínas: o grupo é um pigmento. Exemplos: clorofila (vegetais verdes) e hemoglobina (sangue).
Fosfoproteínas: o grupo é o ácido fosfórico. Exemplos: vitelina (gema do ovo) e caseína (leite).
Nucleoproteínas: o grupo é um ácido heterocíclico complexo.
Lipoproteínas: O grupo prostético é um lipídio. Exemplos: Fibrinogênio.
A hidrólise completa dessas proteínas produz α-aminoácidos e grupos prostéticos.
Estruturas tridimensionais das proteínas.
As proteínas podem ter quatro tipos de estrutura dependendo do tipo de aminoácidos que possui, do tamanho da cadeia e da configuração espacial da cadeia polipeptídica. As estruturas são:
Estrutura primária
É dada pela seqüência de aminoácidos ao longo da cadeia polipeptídica. É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula. São específicas para cada proteína, sendo geralmente determinados geneticamente. A estrutura primária da proteína resulta em uma longa cadeia de aminoácidos semelhante a um "colar de contas", com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal". Sua estrutura é somente a seqüência dos aminoácidos, sem se preocupar com a orientação espacial da molécula. Suas ligações são ligações peptídicas.
Representada pela sequência de aminoácidos unidos por meio das ligações peptídicas. é ligada a carboidratos
Estrutura secundária
É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na seqüência primária da proteína. É o último nível de organização das proteínas fibrosas, mais simples estruturalmente. Ajudando os ossos com células musculares e bacilo.
Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos a dos aminoácidos e seus grupamentos amina e carboxila. O arranjo secundário de um polipeptídeo pode ocorrer de forma regular; isso acontece quando os ângulos das ligações entre carbonos a e seus ligantes são iguais e se repetem ao longo de um segmento da molécula.
São dois os tipos principais de arranjo secundário regular:
alfa-hélice;
folha-beta.
Estrutura terciária
Resulta do enrolamento da hélice ou da folha pregueada, sendo estabilizada por pontes de hidrogênio e pontes de enxofre. Esta estrutura confere a atividade biológica às proteínas.
A estrutura terciária descreve o dobramento final de uma cadeia, por interações de regiões com estrutura regular ou de regiões sem estrutura definida, podendo haver interações de segmentos distantes de estrutura primária, por ligações não covalentes.
Enquanto a estrutura secundária é determinada pelo relacionamento estrutural de curta distância, a terciária é caracterizada pelas interações de longa distância entre aminoácidos, denominadas interações hidrofóbicas, e pelas interações eletrostáticas. Todas têm seqüências de aminoácidos diferentes, refletindo estruturas e funções diferentes. Efetua interações locais entre os aminoácidos que ficam próximos uns dos outros.
Estrutura quaternária
Algumas proteínas podem ter duas ou mais cadeias polipeptídicas. E essa transformação das proteínas em estruturas tridimensionais é a estrutura quaternária. Elas são guiadas e estabilizadas pelas mesmas interações da terciária.A junção de cadeias polipeptídicas pode produzir diferentes funções para os compostos.
Um dos principais exemplos de estrutura quaternária é a hemoglobina. Sua estrutura é formada por quatro cadeias polipeptídicas.
As Proteínas são compostos orgânicos de estrutura complexa e massa molecular elevada (de 5.000 a 1.000.000 ou mais unidades de massa atômica), sintetizadas pelos organismos vivos através da condensação de um grande número de moléculas de alfa-aminoácido, através de ligações denominadas ligações peptídicas. Uma proteína é um conjunto de no mínimo 100 aminoácidos, mas sabemos que uma proteína possui muito mais que essa quantidade, sendo os conjuntos menores denominados Polipeptídeos. Em comparação, designa-se Prótido qualquer composto azotado que contém aminoácidos, peptídeos e proteínas (pode conter outros componentes). Uma grande parte das proteínas é completamente sintetizada no citosol das células pela tradução do RNA enquanto as proteínas destinadas à membrana citoplasmática, lisossomas e as proteínas de secreção possuem um sinal que é reconhecido pela membrana do retículo endoplasmático onde terminam sua síntese. As proteínas são os componentes químicos mais importantes do ponto de vista estrutural.
Aminoácidos
São compostos quaternários de carbono (C), hidrogênio (H), oxigênio (O) e nitrogênio (N) - também chamado de azoto em Portugal, às vezes contêm enxofre (S). A estrutura geral dos aminoácidos envolve um grupo amina e um grupo carboxila, ambos ligados ao carbono α (o primeiro depois do grupo carboxila). O carbono α também é ligado a um hidrogênio e a uma cadeia lateral, que é representada pela letra R. O grupo R determina a identidade de um aminoácido específico. A fórmula bidimensional mostrada aqui pode transmitir somente parte da estrutura comum dos aminoácidos, porque uma das propriedades mais importantes de tais compostos é a forma tridimensional, ou estereoquímica.
Existem 300 tipos de aminoácidos, porém somente 20 são utilizados no organismo humano, sendo denominados aminoácidos primários ou padrão; apenas esses podem ser sintetizados pelo DNA humano. Desses 20, oito são ditos essenciais: o organismo humano não é capaz de produzi-los, e por isso é necessária a sua ingestão através dos alimentos para evitar sua deficiência no organismo. Uma cadeia de aminoácidos denomina-se de "peptídeo", estas podem possuir dois aminoácidos (dipeptídeos), três aminoácidos (tripeptídeos), quatro aminoácidos (tetrapeptídeos), ou muitos aminoácidos (polipeptídios). O termo proteína é dado quando na composição do polipeptídeo entram centenas ou milhares de aminoácidos.
As ligações entre aminoácidos denominam-se ligações peptídicas e estabelecem-se entre o grupo amina de um aminoácido e o grupo carboxilo de outro aminoácido, com a perda de uma molécula de água.
Composição
Quanto à estrutura molecular as proteínas são classificadas em:
Proteínas constituídas somente por aminoácidos como, por exemplo, a queratina (cabelo). A hidrólise completa dessas proteínas produz unicamente α-aminoácidos.
Proteínas complexas, conjugadas ou heteroproteínas: proteínas que apresentam a cadeia de aminoácidos ligada a um radical diferente (grupo prostético). Dependendo do grupo prostético, as proteínas podem ser classificadas em:
Glicoproteínas: o grupo é um glicídio. Exemplos: mucina (saliva) e osteomucóide (ossos).
Cromoproteínas: o grupo é um pigmento. Exemplos: clorofila (vegetais verdes) e hemoglobina (sangue).
Fosfoproteínas: o grupo é o ácido fosfórico. Exemplos: vitelina (gema do ovo) e caseína (leite).
Nucleoproteínas: o grupo é um ácido heterocíclico complexo.
Lipoproteínas: O grupo prostético é um lipídio. Exemplos: Fibrinogênio.
A hidrólise completa dessas proteínas produz α-aminoácidos e grupos prostéticos.
Estruturas tridimensionais das proteínas.
As proteínas podem ter quatro tipos de estrutura dependendo do tipo de aminoácidos que possui, do tamanho da cadeia e da configuração espacial da cadeia polipeptídica. As estruturas são:
Estrutura primária
É dada pela seqüência de aminoácidos ao longo da cadeia polipeptídica. É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula. São específicas para cada proteína, sendo geralmente determinados geneticamente. A estrutura primária da proteína resulta em uma longa cadeia de aminoácidos semelhante a um "colar de contas", com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal". Sua estrutura é somente a seqüência dos aminoácidos, sem se preocupar com a orientação espacial da molécula. Suas ligações são ligações peptídicas.
Representada pela sequência de aminoácidos unidos por meio das ligações peptídicas. é ligada a carboidratos
Estrutura secundária
É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na seqüência primária da proteína. É o último nível de organização das proteínas fibrosas, mais simples estruturalmente. Ajudando os ossos com células musculares e bacilo.
Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos a dos aminoácidos e seus grupamentos amina e carboxila. O arranjo secundário de um polipeptídeo pode ocorrer de forma regular; isso acontece quando os ângulos das ligações entre carbonos a e seus ligantes são iguais e se repetem ao longo de um segmento da molécula.
São dois os tipos principais de arranjo secundário regular:
alfa-hélice;
folha-beta.
Estrutura terciária
Resulta do enrolamento da hélice ou da folha pregueada, sendo estabilizada por pontes de hidrogênio e pontes de enxofre. Esta estrutura confere a atividade biológica às proteínas.
A estrutura terciária descreve o dobramento final de uma cadeia, por interações de regiões com estrutura regular ou de regiões sem estrutura definida, podendo haver interações de segmentos distantes de estrutura primária, por ligações não covalentes.
Enquanto a estrutura secundária é determinada pelo relacionamento estrutural de curta distância, a terciária é caracterizada pelas interações de longa distância entre aminoácidos, denominadas interações hidrofóbicas, e pelas interações eletrostáticas. Todas têm seqüências de aminoácidos diferentes, refletindo estruturas e funções diferentes. Efetua interações locais entre os aminoácidos que ficam próximos uns dos outros.
Estrutura quaternária
Algumas proteínas podem ter duas ou mais cadeias polipeptídicas. E essa transformação das proteínas em estruturas tridimensionais é a estrutura quaternária. Elas são guiadas e estabilizadas pelas mesmas interações da terciária.A junção de cadeias polipeptídicas pode produzir diferentes funções para os compostos.
Um dos principais exemplos de estrutura quaternária é a hemoglobina. Sua estrutura é formada por quatro cadeias polipeptídicas.
Criptorquidia
O que é um testículo não-descido ou criptorquídico?
Os testículos são formados dentro do abdome. Na maioria dos meninos eles descem até a bolsa escrotal até o nascimento. Mesmo após o nascimento alguns testículos que não desceram completamente até sua posição normal na bolsa escrotal, o farão até os 4 meses de idade. Se um testículo não está na bolsa escrotal até que o menino complete 6 meses de idade, é pouco provável que ele desça espontaneamente. Esse testículo é chamando não-descido ou criptorquídico. Já o Testículo retrátil desce normalmente para a bolsa escrotal, mas devido a uma hipertrofia e hiperexcitabilidade do músculo da bolsa escrotal, mantém-se em grande parte do tempo em uma posição alta. É uma situação benigna e transitória, que na grande parte das vezes não requer tratamento. Um testículo criptorquídico requer cirurgia, denominada "orquidopexia", para colocá-lo na bolsa escrotal.
Por que a cirurgia é necessária?
Existem várias razões para se colocar um testículo não-descido na bolsa escrotal.
Fertilidade
A temperatura na bolsa escrotal é menor que dentro do abdome. Para a produção de espermatozóides no testículo é necessário que este permaneça no ambiente de menor temperatura corpórea existente na bolsa escrotal. Trazendo esse testículo para a bolsa escrotal na infância, aumenta-se a qualidade da produção do sêmen e a fertilidade ao longo da vida.
Testículos criptorquídicos têm um aumento de chance de desenvolverem câncer mais tarde. Não está claro se a colocação do testículo na bolsa escrotal logo na infância diminua as chances do câncer. No entanto a presença do testículo na bolsa escrotal permite o auto-exame do testículo e a detecção precoce do câncer de testículo.
O saco herniário é quase sempre associado com um testículo criptorquídico. Durante a operação para trazer o testículo para a bolsa escrotal, a hérnia é rotineiramente identificada e tratada.
Um testículo que permanece no abdome tem uma chance maior de sofrer uma torção com prejuízo de seu suprimento sanguíneo, resultando em um quadro de abdome agudo semelhante a apendicite.
A permanência do testículo na bolsa escrotal faz com que a genitália tenha uma aparência normal.
Quando a cirurgia deve ser realizada?
Já que alguns testículos não-descidos até ao nascimento o farão posteriormente, é melhor esperar até que o menino tenha 6 meses de idade. Após essa idade se o testículo não é palpado fora do abdome ou está muito alto, é improvável que venha a descer.
Quando a cirurgia deve ser realizada?
Em muitos casos as crianças voltam para casa no mesmo dia em que a cirurgia é realizada. Uma pequena incisão é feita na virilha. Em muitos meninos quando o testículo não pode ser palpado fora do abdome, a laparoscopia pode ser utilizada. A laparoscopia consiste em passar-se uma pequena câmera com luz até o interior da cavidade abdominal por uma pequena incisão no abdome e eventualmente outras pinças especiais, para a localização do testículo criptorquídico. Se o mesmo é encontrado (alguns testículos estão ausentes), a laparoscopia é utilizada para trazer o testículo até a bolsa escrotal.
Quais são as complicações da orquidopexia?
Infecção ou sangramento podem ocorrer em qualquer operação. Lesão dos vasos sangüíneos do testículo ou ducto deferente (ducto que transporta espermatozóides) pode ocorrer quando realiza-se a orquidopexia. Essas estruturas são delicadas e a prevenção da lesão requer delicadeza e precisão enquanto está sendo realizada a cirurgia. Raramente, existem testículos que não chegam até a bolsa escrotal após a primeira cirurgia e requerem uma segunda cirurgia, cerca de um ano após a primeira, para posicioná-los na bolsa escrotal.
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